Lesson 04 — Enzyme & chuyển hóa

Bộ công cụ tương tác: kéo thanh xem enzyme hạ năng lượng hoạt hóa (Ea) mà không đổi ΔG, vẽ đường cong hoạt tính theo nhiệt độ/pH với điểm tối ưu di chuyển, mô phỏng chu trình ATP ⇌ ADP đếm năng lượng, và xem cơ chất khớp active site có/không có chất ức chế.

1. Sơ đồ năng lượng — enzyme hạ Ea, không đổi ΔG

Kéo thanh để chọn mức enzyme hạ rào năng lượng hoạt hóa (Ea). Đường không enzyme (xám) có đỉnh cao; đường có enzyme (xanh) có đỉnh thấp hơn. Chú ý: hai đầu (chất phản ứng và sản phẩm) không đổiΔG không đổi.

hạ 40 kJ/mol
Ea (không enzyme) = 80 kJ/mol Ea (có enzyme) = 40 kJ/mol ΔG = −50 kJ/mol (cố định)

2. Đường cong hoạt tính enzyme — nhiệt độ & pH

Chọn yếu tố và một enzyme; viz vẽ đường cong hoạt tính với điểm tối ưu di chuyển. Kéo thanh đặt điều kiện hiện tại (nhiệt độ hoặc pH) để xem hoạt tính tương ứng và cảnh báo biến tính.

37°C
Tối ưu = 37°C Hoạt tính = 100%

3. Chu trình ATP ⇌ ADP — đếm năng lượng

Nhấn Thủy phân (xả) để cắt ATP → ADP + Pi (giải phóng ~7.3 kcal/mol), hoặc Tổng hợp (nạp) để dùng năng lượng dị hóa gắn lại Pi. Bộ đếm cộng dồn năng lượng đã giải phóng.

Trạng thái: ATP Số lần xả: 0 Năng lượng đã giải phóng = 0 kcal/mol
Mỗi lần thủy phân: n × 7.3 kcal/mol. Thử xả nhiều lần để thấy năng lượng cộng dồn (1→7.3, 2→14.6, 10→73, 38→277.4 kcal/mol).

4. Khóa–chìa & ức chế cạnh tranh

Bật/tắt chất ức chế cạnh tranh (hình giống cơ chất) chiếm active site, rồi nhấn "Cho cơ chất tới" để xem điều gì xảy ra. Tăng nồng độ cơ chất để thấy ức chế cạnh tranh bị "đè" qua.

[S] = 3

5. Bảng tổng hợp khái niệm

Khái niệmÝ nghĩa cốt lõiCon số / ví dụ chốt
Earào năng lượng để bắt đầuenzyme hạ Ea → ×triệu–tỉ lần
ΔGquyết định tự xảy ra hay khôngenzyme không đổi ΔG
Nhiệt độ tối ưu~37°C ở ngườivượt → biến tính
pH tối ưumỗi enzyme một giá trịpepsin ~2, trypsin ~8
Bão hòamọi active site bận → Vmaxv = Vmax·[S]/(Km+[S])
Ức chế cạnh tranhchiếm active site; vượt bằng tăng [S]Vmax không đổi
Ức chế không cạnh tranhgắn chỗ khác, đổi hìnhVmax giảm
ATPtiền tệ năng lượngthủy phân ~7.3 kcal/mol